科学家发现药物与蛋白质受量子作用力驱动 直接检测技术或将实现

长期以来，科研领域已知药物与蛋白质之间的相互作用受量子作用力驱动，但由于技术限制，无法在生物体内直接进行检测，相关研究长期依赖计算模型进行推断。这一局面近期出现重要转机。

直接检测技术的突破方向

据有关信息显示，科学家正在开发新的检测手段，旨在首次在生物环境中直接观测药物与蛋白质相互作用的量子力学过程。若该技术成功，将替代传统上仅依靠计算模型的方式，为药物研发提供更可靠的实证依据。

长期以来，科学家知道药物与蛋白质相互作用受量子作用力驱动，却始终无法在生物中直接检测，只能依靠计算模型推断。如今，这种局面有望改变。

量子作用力在生物中的角色

量子作用力是指微观粒子（如电子、原子核）在量子尺度下产生的相互作用力，在药物分子与蛋白质结合的过程中起关键作用。此前由于生物环境复杂，直接观测这类力的作用极为困难。

行业影响预期

业内人士指出，一旦直接检测技术成熟，将可能改变当前药物筛选与设计的底层逻辑，从“模型推算”转向“实验验证”，从而提升新药研发的效率和准确性。

科学家开发新型激光技术，可实时观测蛋白质微妙量子作用力并预测药物结合效能

据发表于《科学进展》杂志的最新研究，美国得克萨斯农工大学的研究人员成功开发出一种名为“热稳定拉曼相互作用分析”（TRIP）的新型激光技术。该技术能够直接检测生命体系中一种名为π-π堆积的微弱量子作用力，从而实时观察蛋白质内部的微观变化，并可据此预测药物分子与目标蛋白质的结合能力，为加速新药研发过程提供了全新的工具性平台。

弱量子力：药物与蛋白质结合的“隐形密码”

药物能否有效发挥作用，很大程度上取决于其能否精准地“抓住”特定的目标蛋白。在这一结合过程中，除了众所周知的化学键作用，还存在一种被称为π-π堆积的弱量子相互作用。这种量子力在维持DNA和蛋白质的稳定三维结构方面扮演着关键角色，也是许多药物分子能够识别并附着于靶标蛋白的重要基础。

“π-π堆积是一种发生在含有芳香环的分子之间的非共价相互作用，其强度远小于常规的化学键，属于弱量子力范畴。

“倾听”化学键的振动：TRIP技术如何检测“跑调”信号

过去，受限于技术手段，科学家们只能通过X射线晶体学、质谱分析以及计算模型等手段来间接推断这种微弱作用力的存在，始终无法直接且实时地观测其在生命体系中的动态行为。此次研究的突破在于，团队开发的TRIP技术基于拉曼光谱原理，通过向样品发射激光，并记录返回的分子振动信号。研究人员形象地解释，每一种化学键都有其独一无二的振动频率，该过程好比是在“倾听”被激发化学键发出的“旋律”。当发生π-π堆积时，特定氨基酸（如苯丙氨酸）中苯环的振动频率会发生极其细微的变化，如同乐手演奏时轻微跑调。TRIP技术的核心优势，正是通过捕捉这些几乎难以察觉的振动频率变化，将原本“看不见”的量子作用力转化为可直接检测和量化的光学信号。

实证验证与药物筛选新路径

为验证这一技术的有效性，研究团队选定了新冠病毒主蛋白酶作为研究对象。该蛋白是病毒复制过程中的一个关键靶点，其发挥作用的前提是两个蛋白单体结合形成二聚体，而这一二聚化过程恰好伴随着π-π堆积状态的动态变化。实验结果显示，TRIP技术能够实时捕捉到这些微观的量子力变化，并且其观测数据与量子力学密度泛函理论的计算结果保持了高度一致性。

研究人员随后利用TRIP技术测试了多种抗病毒药物。结果发现，药物的活性越强，其在TRIP检测中对应的分子振动信号也越为明显。这一结果表明，建立在量子尺度上的相互作用信号，能够直接预测药物分子与目标蛋白的结合能力强弱，为候选药物的早期筛选提供了一种独立于传统生化方法之外的新型评价依据。